Sono da sempre convinto che molte persone, in termini di aumento della massa muscolare, ottengano, ingozzandosi di proteine, gli stessi identici risultati che otterrebbero seguendo una dieta molto più umana. Sfortunatamente nella maggior parte dei casi ciò non troverà riscontro su queste persone, le quali difficilmente abbandoneranno il loro “cavallo vincente” a favore di una dieta più equilibrata, reclutando nello spogliatoio sempre nuovi “cavalieri della bresaola”.

Se per tradizione il concetto di aumento del fabbisogno proteico nell’atleta di potenza è stato esasperato, non lo è stato di meno quello relativo alla necessità di proteine “nobili”. Attenzione perché non sto dicendo che l’atleta di potenza non abbia in effetti bisogno di più proteine, né che il ruolo delle proteine “nobili” sia marginale, solo che, come spesso accade, dei concetti corretti siano stati esasperati ben oltre quanto era necessario per conseguire un certo risultato.

Del resto non è nemmeno mai stato dimostrato seriamente che un eccesso di proteine possa causare seri problemi in una persona sana.

Quindi si potrebbe continuare tranquillamente con la bresaola a metà mattina , lo shaker di whey ogni tre ore e la caseina prima della nanna. Dal momento però, che il mondo dell’allenamento sta assumendo un atteggiamento sempre più scientifico (o presunto tale), trovo che valga la pena approfondire un pò la questione.

Nel mettere in ordine una certa quantità di appunti sulla nutrizione ho deciso di “coagulare” un pò di informazioni sulle proteine e sul loro metabolismo, con particolare riferimento a se e come la qualità delle proteine possa influenzare la crescita muscolare. Visto che, come vedremo, il concetto di qualità è legato anche alla quantità e non è quindi un concetto “assoluto”.
Ah, quando parlo di atleta di potenza non intendo il personaggio che
vedere tre volte alla settimana in palestra, fare addominali sulla swiss ball e curl ai cavi. Quello è il personaggio medio, che in perfetto stile occidentale è cronicamente ipernutrito, poi firma un annuale per la palestra e crede che il suo metabolismo da bradipo sia stato trasformato in quello di Dmitry Klokov!

Forse questa lettura è un pò lunga, ma l’argomento è complesso e ancora non esiste un modo di conoscere le cose che non passi attraverso lo sforzo di comprenderle.

Buona lettura.

Generalità biochimiche e turnover proteico

Brevemente prima di entrare nel vivo della questione vorrei fare un richiamo ad alcune generalità necessarie a capire di che cosa stiamo parlando.

Le proteine sono formate da a-aminoacidi (AA) legati tra loro, si tratta di molecole organiche che nella loro struttura recano sia il gruppo funzionale delle ammine (-NH2) che quello degli acidi carbossilici (- COOH).
Gli aminoacidi sono legati tra loro da legami peptidici, questo legame unisce il gruppo amminico di un aminoacido al gruppo carbossilico dell’aminoacido successivo con eliminazione di una molecola d’acqua.

In base al numero di aminoacidi tra loro legati possiamo avere:

– Oligopeptidi (meno di 10 AA) – Polipeptidi (da 11 a 100 AA) – Proteine (oltre le 100 unità)

Da un punto di vista chimico le proteine sono sostante quaternarie composte da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Quest’ultimo è l’elemento che le contraddistingue dagli altri nutrienti, nei quali non è presente.

Un altra peculiarità delle proteine è che queste non sono presenti in forma di deposito nell’organismo, infatti ogni proteina presente nell’organismo adempie ad una sua funzione.
L’uso principale che l’organismo fa delle proteine esogene (quelle che introduciamo mangiando) è la neo sintesi di proteine strutturali, gli AA delle proteine esogene sono utilizzati tra le altre cose anche per sintetizzare ormoni peptidici come l’ormone della crescita (GH), il fattore di crescita insulino-simile (IGF-1), l’insulina e il glucagone.

Le proteine esogene sono utilizzate inoltre per la sintesi di proteine di trasporto, quali ad esempio l’albumina, le proteine enzimatiche e altre ancora.

I diversi AA che ricaviamo dalle proteine alimentari sono 20 sebbene nel “pool circolante” e nel nostro sangue ne siano presenti anche altri.

Caratteristica peculiare delle proteine è quella di essere continuamente soggette a demolizione e neo sintesi, processo che prende il nome di turnover proteico. Il turnover consente all’organismo di modulare la sintesi di proteine in base alla dinamicità delle proprie esigenze, è un meccanismo alla base della capacità di adattamento. le proteine corporee sono circa 12 Kg, di questi si calcola che giornalmente 250 gr siano soggetti a turnover, stiamo parlando di una quantità di circa tre volte superiore a quella dei normali introiti alimentari.

Questa riutilizzazione degli AA è molto legata allo stato fisiologico e patologico del soggetto, è molto efficace in condizioni di rapida crescita, nel recupero dopo una malattia, dopo episodi di aumentato catabolismo o infezioni, di regola ogni volta che sia richiesta una rapida sintesi di proteine. Tuttavia anche in condizioni di massima efficienza la riutilizzazione non è mai del 100%, una quota di AA va persa attraverso il catabolismo ossidativo (un processo in grado di produrre energia ossidando aminoacidi con una produzione di 4 Kcal/g), i prodotti azotati del catabolismo quali urea (che quantitativamente è al più rappresentata), creatinina, acido urico e altri composti azotati sono secreti con le urine (via quantitativamente più importante), feci, sudore e pelle.

Altre proteine sono perse attraverso la desquamazione della pelle, il taglio delle unghie e dei capelli, secrezioni pancreatiche biliari e intestinali, tutto questo porta alla perdita di una quantità stimata di 20-80 g/giorno.

Non tutte le proteine esogene vengono assorbite, una quota viene fermentata nel colon ad opera della flora batterica e l’azoto rilasciato è assorbito come ammoniaca, che può essere riutilizzato a livello epatico per la sintesi di aminoacidi non essenziali.

Da tutti questi processi una certa quota di azoto viene persa dall’organismo, questo costituisce la cosiddetta perdita obbligatoria di azoto, che fino a non molto tempo fa costituiva la base per la definizione del fabbisogno proteico.

Un altro aspetto importante nel definire i bisogni in proteine è quello del rapporto tra livello di energia e livello di proteine introdotte. è stato dimostrato che più elevato è l’apporto energetico più bassa è la quantità di proteine necessaria per raggiungere un equilibrio nel bilancio azotato, il bilancio azotato è un parametro che confronta la quantità di azoto introdotto con l’alimentazione con la quantità persa dall’organismo per stabilire se l’organismo sta perdendo proteine o se il bilancio è in positivo.

Da questi primi cenni si inizia a delineare secondo me un fatto importante; Il nostro organismo è come un cantiere nel quale c’è una manutenzione continua, e visto che l’interscambio fra tessuti, la demolizione e re-sintesi sono processi continui che coinvolgono una quantità di proteine circa tre volte maggiore rispetto a quella che giornalmente introduciamo, il ruolo di ciò che introduciamo nel singolo pasto, e probabilmente anche nella singola giornata, potrebbe essere sopravvalutato se relazionato all’equilibrio totale. Siamo stati abituati al terrore per il catabolismo, e vedo ancora molte persone che cercano di ingozzarsi di proteine “nobili” ogni 3-4 ore. Questo decisamente stride di fronte alle evidenze sui processi omeostatici coinvolgenti la demolizione e la sintesi proteica.
Considerando che il nostro apporto proteico è continuo e abbondante,
non c’è ragione di ritenere che ciò che accada nell’arco di alcune ora o di una giornata abbia l’effetto di creare un reale svantaggio funzionale.

Questa potrebbe essere una buona prospettiva per chi vive come un malato che ogni 4 ore deve mangiare il tonno o bere lo shaker di whey.

Aminoacidi e proteine alimentari

Sebbene esistano centinaia di aminoacidi solo 20 devono essere presenti contemporaneamente per garantire il corretto funzionamento del metabolismo, di questi 20 solo 8 devono essere assunti preformati con l’alimentazione, è ormai nozione comune che essi sono chiamati a causa di questo aminoacidi essenziali.

Essi sono: valina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina e triptofano. Sono poi da considerare “semi-indispensabili” cisteina e tirosina, in quanto hanno la peculiarità di far risparmiare all’organismo rispettivamente metionina e fenilalanina.

Anche aminoacidi normalmente considerati non essenziali possono diventare essenziali in base alle esigenze metaboliche, per esempio dopo gravi traumi, ustioni o interventi chirurgici il fabbisogno di glutammina aumenta oltre la capacità di sintesi endogena. Ovviamente si parla di condizioni patologiche, che tuttavia richiamano la nostra attenzione sull’importante questione che le esigenze metaboliche sono sempre “al centro”. Ciò accade sempre, anche in condizioni fisiologiche, la priorità dell’organismo è spesso diversa dalla nostra priorità.

Fonti alimentari di aminoacidi

Sebbene le proteine siano state classificate in passato come “complete” o “incomplete” sulla base del profilo aminoacido, in realtà tutte le proteine alimentari contengono tutti gli AA in quantità variabile, ciò rende il termine completo o incompleto piuttosto vago.

Pertanto è più utile fare riferimento all’aminoacido “limitante” della proteina, cioè l’aminoacido essenziale presente in quantità minore rispetto a quanto necessario per la sintesi proteica.

Questo è decisivo nell’influenzare in modo in cui una proteina verrà metabolizzata, ad esempio i cereali sono notoriamente poveri di lisina ma ricchi di metionina, mentre i legumi sono poveri di metionina ma ricchi di lisina, forse è questa complementarietà che ha portato l’uomo ad abbinare cereali e legumi.

Anche assumendo in quantità elevate proteine di scarsa qualità si dovrebbe riuscire ad assumere AA sufficienti alle funzioni corporee (magari non è questo il caso dell’atleta). Si tratterebbe solo di un modo meno efficiente di procurarsi gli AA necessari, in pratica si incorrerebbe in un surplus di AA non essenziali per procurarsi la quantità minima dell’aminoacido limitante.
Un punto importante è che quando un aminoacido entra nel sangue
questo viene a far parte del “pool” di AA circolanti ed è indistinguibile dagli altri indipendentemente dalla fonte alimentare da cui proviene.

Le varie fonti proteiche hanno velocità di assorbimento diverse. la digestione e il rilascio nel flusso ematico di aminoacidi derivanti dalle proteine più lunghe impiegano un tempo maggiore rispetto a quelli derivanti dalle proteine idrolizzate ad esempio, ragione per cui viene consigliato di assumere proteine idrolizzate post allenamento.

I dipeptidi e i tripeptidi (generati dalla degradazione delle proteine intere o idrolizzate) mostrano un assorbimento leggermente migliore e più rapido rispetto agli aminoacidi liberi, molto probabilmente a causa della presenza di trasportatori specifici.

Vista la minore efficienza di assorbimento degli AA liberi e il loro costo generalmente maggiore per grammo rispetto alle proteine, le miscele di AA liberi andrebbero considerate una fonte di integrazione inefficiente.

Quanto detto ci porta ad una seconda considerazione; nel sangue un aminoacido è un aminoacido. Siccome la fonte è ininfluente sotto il profilo biochimico, possiamo fornire al metabolismo tutto ciò di cui ha bisogno scegliendo tra diverse fonti proteiche. A questo punto occorre però valutare attentamente che cosa stiamo mangiando quando intendiamo procurarci ciò che ci occorre, il rischio è altrimenti quello di un uso non efficiente delle proteine alimentari. Se diversamente optiamo per una proteina animale sarà più difficile sbagliare, ma ci sono questioni di salubrità legate anche ad altre caratteristiche dell’alimento intero, non si deve mai perdere di vista il quadro complessivo.

Una soluzione ottimale potrebbe essere quella di continuare a mangiare dose di proteine animali ragionevole, anche giornaliere, ridimensionandone però la quantità a favore di una rivalutazione delle fonti proteiche vegetali. Alla fine l’organismo avrà ugualmente tutti gli aminoacidi necessari alla sintesi proteica.

L’equilibrio all’interno del “cantiere” è qualcosa di complesso. La qualità delle proteine introdotte giornalmente è importante ma forse sopravvalutata, e spesso ci comportiamo come se dovessimo tutelare il nostro organismo fornendo case prefabbricate, mentre “lui” costruisce con i mattoni in ogni caso, e non solo con quelli che forniamo di volta in volta.

Proteine alimentari a rilascio lento e veloce

In uno studio fine anni 90 studio Boirie e Coll. hanno proposto un approccio completamente nuovo nella definizione dei prodotti proteici in commercio, quello delle proteine alimentari lente e veloci. Questa idea è concettualmente simile al concetto di indice glicemico (IG) applicato ai carboidrati. nei quali tale indice corrisponde alla velocità con la quale essi sono digeriti.

In questo studio, soggetti sani con un’assunzione proteica normale (16% delle calorie totali) sono stati fatti digiunare per dieci ore e poi hanno ricevuto 30 gr di proteina del siero di latte o di caseina. Il principale risultato dello studio fu che la proteina del siero si è dimostrata in grado di incrementare rapidamente i livelli di leucina nel sangue (l’aminoacido utilizzato come marcatore in molti processi metabolici nel corpo), mentre la caseina inibiva il catabolismo proteico senza influenzare la sintesi.

I ricercatori hanno cosi scoperto che la proteina del siero stimolava la sintesi proteica risultando anabolica, ma senza influenzare la degradazione proteica (cioè la disgregazione delle proteine più grandi in aminoacidi singoli), mentre la caseina inibiva la disgregazione, ma senza influenzare la sintesi.

Ci sono alcuni concetti metodologici che sono stati completamente ignorati nell’accettare così di buon grado i risultati di questo studio, il più importante è forse che i soggetti erano stati tenuti a digiuno per dieci ore prima di ricevere l’integratore proteico. I ritmi della sintesi e del
catabolismo proteico sono molto diversi dopo dieci ore di digiuno in confronto ai ritmi di metà giornata dopo l’assunzione di cibo. Dopo una notte di digiuno, il ritmo della sintesi proteica può essere del 50% inferiore rispetto a quello che si misura dopo l’assunzione di cibo. Questo significa che ci si attende che qualsiasi effetto di un pasto proteico sia molto più forte quando consumato per primo al mattino rispetto a un confronto simile fatto in un altro momento della giornata. Inoltre è ben noto che miscelare le proteine con altri nutrienti rende variabile il loro assorbimento nel flusso ematico. Allo stesso modo anche la presenza di cibo non digerito da un pasto precedente ne influenza la digestione.

Quanto detto non vuole trarre conclusioni sulla validità della caseina o della proteina del siero, ma è un importante occasione di riflessione su come la metodologia usata per definire un prodott non sia per forza descrittiva dei reali effetti dello stesso, che dipenderanno piuttosto dalla variabilità dello stato metabolico.

Digeribilità delle proteine

Un aspetto importante nel metabolismo delle proteine è determinare in quale misura il corpo riesce a digerire una determinata proteina. Spesso si afferma che le polveri proteiche (specialmente quelle idrolizzare) o le proteine vegetali siano più digeribili rispetto alle proteine animali.

La digeribilità delle proteine è determinata osservando quanto azoto è eliminato con le feci al confronto di quanto azoto è introdotto con la dieta, tenendo presente che nel calcolo è considerata la quantità di azoto normalmente persa con le feci.

Se un individuo assumesse 5 g di azoto (circa 30 g di proteine) e ne eliminasse, per via fecale, 1 g, la digeribilità sarebbe pari all’ 80% (4 g su 5 g assunti).

Presumendo che il tratto digerente di una persona funzioni normalmente non ci sono ragioni per pensare che una polvere proteica sia meglio digerita o abbia in impatto migliore sulla crescita rispetto alle proteine intere.

Panoramica sui metodi di misura della qualità delle proteine

La qualità delle proteine è un argomento di accesa discussione.
Questo parametro si riferisce generalmente alla capacità dell’organismo di metabolizzare una determinata proteina.

A rendere complessa la discussione concorre il fatto che non è semplice determinare il fabbisogno dei singoli aminoacidi. esistono poi molti metodi per misurare la qualità delle proteine. In larga misura, e come in parte abbiamo già visto, la valutazione della qualità di una proteina dipende molto dal metodo usato, questo permette a coloro che le commercializzano di affermare la superiorità di una proteina rispetto ad un’altra. Per esempio, misurata con un metodo la proteina dell’uovo può risultare quella con qualità più alta, mentre utilizzando un metodo diverso la proteina con qualità più alta può risultare la caseina.

Inoltre, il fattore forse più importante, è che la qualità di una proteina è legata ai fabbisogni fisiologici del soggetto studiato. Inoltre la dieta e l’attività fisica possono influenzare il modo in cui il corpo utilizza gli aminoacidi.

Per esempio l’attività aerobica di lunga durata tende a ossidare grosse quantità di aminoacidi a catena ramificata (BCAA), quindi il fabbisogno di BCAA degli atleti di endurance sarà più alto rispetto a quello degli atleti di altre discipline.

probabilmente non esiste una singola proteina che risulti sempre la migliore in ogni situazione.
Un altra domanda è se i fabbisogni dei singoli AA di una persona sedentaria sono uguali o diversi a quelli di un soggetto allenato.

Anche se ci sono diversi metodi per misurare la qualità delle proteine, pochi sono usati abbastanza frequentemente nella letteratura scientifica sia divulgativa tali da richiedere un’approfondita discussione. Questi metodi sono:

– Il punteggio chimico – il valore biologico VB
– il tasso di efficienza della proteina (PER)
– il punteggio degli aminoacidi corretto per la digeribilità (PDCASS)

Punteggio chimico

Il punteggio chimico si basa sulla composizione chimica delle proteine, più precisamente sui livelli di aminoacidi essenziali. per la classificazione una proteina è scelta come riferimento e le altre sono confrontate con essa. Ciò corrisponde concettualmente alla scelta del pane bianco con attribuzione di valore 100 nella scala dell’indice glicemico.

Come riferimento è stata scelta la proteina dell’uovo, ma ciò suppone che il profilo aminoacidico dell’uovo sia ideale per l’uomo, mentre è stato dimostrato che, in realtà il contenuto di aminoacidi solforati, necessari al piumaggio del pulcino, è troppo elevato.

Dato che il punteggio chimico è un valore relativo e non assoluto è possibile avere punteggi superiori a 100. Se 5 g della proteina di riferimento contengono 80 mg di un certo aminoacido e 5 g della proteina esaminata contengono 100 mg dello stesso aminoacido, quest’ultima potrebbe avere un valore biologico del 125% per quel determinato aminoacido (%AA presente / % AA ideale x100).

In definitiva il punteggio chimico è utile per classificare le proteine in base al loro profilo aminoacidico, presentando però il grosso svantaggio di avere poco a che fare con quanto il corpo umano (o di altra specie) utilizzerà una proteina alimentare, perché non tiene conto della digeribilità. Per questa ragione il punteggio chimico è raramente utilizzato per la classificazione delle proteine.

Valore biologico (VB)

Il VB di una proteina è dato dalla quantità di azoto trattenuto nel corpo diviso per la quantità di azoto assorbito da quella proteina, e prende
quindi in considerazione al digeribilità della proteina. Perciò:

VB = (azoto trattenuto / azoto assorbito) x 100

Un VB di 100 richiederebbe l’utilizzo completo di una certa proteina, in quanto è stato trattenuto il 100% delle proteine assunte senza perdere niente.

Per misurare il VB viene somministrata ai soggetti una dieta senza proteine per misurare le perdite di azoto giornaliere. Poi la proteina esaminata viene somministrata in dosi diverse (generalmente 0.6-0.5-0.4- 0.3 g/Kg di peso corporeo) ed è eseguito uno studio sul bilancio azotato. Alcuni studi usano lunghi periodi di digiuno e questa è una considerazione importante nella successiva interpretazione dei dati.

Il lungo digiuno è in grado di influenzare la quantità di proteine depositate dopo l’assunzione, producendo così valori di VB arti
ficiosamente alti. Questo studio non è quindi applicabile a un individuo con una assunzione proteica solitamente alta(condizione estremamente frequente fra gli atleti di potenza).

Anche se il VB ha i suoi problemi resta comunque un indice generico di quanto una certa proteina soddisfi i fabbisogni del corpo. Il principale svantaggio è che non da informazioni sul metabolismo (e le deficienze) di aminoacidi specifici o sui tessuti specifici influenzati (es muscolo Vs.
fegato), indicando solo ciò che accade nell’organismo a livello generico.
A seconda dei fabbisogni individuali è infatti possibile che una determinata proteina possa sostenere ottimamente la sintesi proteica ad esempio a livello del fegato, senza però mostrare efficienza nel sostenerla a livello ad esempio muscolare.
nonostante quanto abbiamo detto, a volte è impossibile avere un VB
superiore a 100. Per esempio la proteina del siero del latte ha un VB di 157, ma questo significherebbe che per ogni g di azoto inserito sono depositati 1.57 g, poiché è impossibile per l’organismo depositare più azoto di quanto ne viene introdotto, anche un valore di 157 assegnato ad una determinata proteina risulta essere un valore impossibile.

Un aspetto della misurazione del VB di una proteina che può essere causa di problemi di interpretazione dei risultati, è che il VB è influenzato da diversi fattori. Il primo è l’assunzione calorica. Un’assunzione calorica molto alta migliora il bilancio azotato con qualsiasi assunzione proteica, allo stesso modo se le calorie diminuiscono anche la ritenzione di azoto peggiora.

Un secondo fattore che influenza il VB è l’attività fisica. Alcuni tipi di attività fisica, come l’allenamento con i pesi, aumentano la ritenzione di azoto e dando alla proteina un VB apparentemente più alto.

Un terzo fattore è legato dalla quantità di proteina somministrata. Il VB risulta essere più elevato a livelli bassi, mentre diminuiscea livelli più alti. Per esempio il latte mostra un VB vicino a 100 con assunzioni di 0.2 g/Kg, quando l’assunzione proteica aumenta fin quasi a livelli di mantenimento (0.5 g/Kg) il VB scende a circa 70 il che non è trascurabile.

In definitiva le proteine vengono utilizzate meglio a livelli di somministrazione sub-ottimali.

Viste le assunzioni proteiche della maggior parte degli atleti di forza (2 g/Kg/die o più), è difficile prevedere che il VB ricopra un ruolo significativo per questa categoria di persone.

Tasso di efficienza della proteina

A volte il tasso di efficienza della proteina (PER = Protein Efficienty Ratio) è usato per valutare le proteine e rappresentare la quantità di peso guagagnata (in grammi) in confronto con la quantità di proteina assunta (in grammi).
Per esempio un tasso di PER di 2.5 significa che per 1 g di proteine sono stati guadagnati 2.5 g di peso, dato che nell’uomo è impossibile misurare i guadagni di peso in grammi, il PER viene utilizzato per determinare l’aumento di peso in piccoli animali in crescita, ciò solleva il dubbio, se i piccoli animali in crescita rappresentino un buon modello per un uomo adulto. Anche se la Food and Drug dministration ha consigliato l’uso del PER della caseina come modello di riferimento per etichettare gli alimenti proteici, alcuni autori hanno criticato il modello del “PER” per calcolare i fabbisogni nell’uomo.

Punteggio degli aminoacidi corretto per la digeribilità (PDCAAS)

Il PDCAAS (protein Digestibility-Correct Amino Acid Score) è il nuovo metodo per misurare la qualità delle proteine. E’ stato anche indicato come i sistema ideale per misurare la qualità delle proteine in relazione ai bisogni dell’uomo. Simile al punteggio chimico classifica gli alimenti proteici in riferimento a una data proteina. In questo caso il profilo degli AA è quello considerato ideale per i bambini di 2-5 anni, ciò solleva immediatamente la questione di quanti sia rilevante questo profilo per soggetti adulti che si allenano intensamente.

Comunque il PDCAAS va oltre il punteggio chimico prendendo in considerazione la digeribilità nella proteina. la cosa interessante è che alcune proteine precedentemente classificate di scarsa qualità, come ad esempio quelle della soia, hanno ottenuto valutazioni migliori con l’impiego del PDCAAS .

Digestione e metabolismo degli aminoacidi

Gli aminoacidi assorbiti dall’intestino vengono convogliati nella vena porta, il loro primo step è il passaggio attraverso il fegato, “primo passaggio epatico”. Fanno eccezione i BCAA, i quali vengono metabolizzati principalmente nel muscolo, gli enzimi deputati alla degradazione di tutti gli altri aminoacidi si trovano in massima concentrazione nel fegato.

Anche quando gli aminoacidi sono somministrati per via endovenosa la maggior parte di essi viene assorbita dal fegato.

Il profilo di aminoacidi assunti determina solo marginalmente il profilo di aminoacidi che sarà assorbito dal muscolo stesso. Piuttosto gli aminoacidi assunti in eccesso saranno bruciati attraverso lo stimolo degli enzimi ossidanti nel fegato, mentre quelli necessari saranno rilasciati nel sangue pronti per l’uso da parte dei vari tessuti.

Fintanto che gli atleti assumono quantità sufficienti di proteine sia di aminoacidi essenziali, ci sono poche ragioni per pensare che una qualche proteina abbia, rispetto ad un altra, un impatto superiore sulla crescita muscolare.

Bibliografia

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Quinta edizione – Zanichelli

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– National Research Coincil (1989) Raccomanded Dietary Allowances, 10 th edition, National Accademy press, Washington DC.

Mi chiamo Joaquin Lopez, sono laureato in scienze infermieristiche presso la facoltà di medicina e chirurgia di Genova. Ho conseguito svariate specializzazioni relative all’area della medicina di emergenza, ho operato nei servizi di emergenza sanitaria e dal 2005 mi occupo anche di formare personale sanitario e tecnico alla cura delle emergenze traumatologiche . Sono appassionato di powerlifting e di materie scientifiche in generale, con particolare riguardo alle scienze della nutrizione e alla fisiologia.

Ha scritto anche:
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–> Paleo Stronzate
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–> Una questione di densità
–> I principi dietetici secondo la filosofia orientale